Laboratoire Francis PERRIN
URA CNRS-CEA 2453
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Etude par spectrométrie de masse de peptides antimicrobiens : vers une relation entre structure et activité biologique Séminaires SPAM LFP
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27/03/2008 à 11h00
LIDYL Bât 522, p 138 CEA-Saclay
Wutharath CHIN - Laboratoire de Photophysique Moléculaire UPR 3361, Université Paris-Sud, 91400 Orsay, France
La spectrométrie de masse combinée à des méthodes d'ionisation dites douces, par électrospray (ESI) ou MALDI, est largement utilisée pour l'étude de biomolécules. Parce qu'elles sont mises en phase gazeuse avec peu de fragmentation, leur structure est en effet relativement peu perturbée par rapport à celle qu'elles adoptent en solution. Mais les informations contenues dans un spectre de masse ne donnant pas accès au nombre d'isomères présents, ni à leur structure, nous avons employé la technique de mobilité ionique - équivalent de la chromatographie en phase gazeuse - qui donne des informations structurales directes, pour étudier des molécules qui intéressent la biologie.

Au cours de cet exposé, je présenterai les études structurales menées dans le groupe du Dr P. Barran (Edimbourg) sur les défensines, par des techniques de spectrométrie de masse et de mobilité ionique. Les défensines sont des peptides antimicrobiens, naturellement présents dans notre corps, qui présentent des propriétés biologiques très intéressantes. Face à la résistance accrue des antibiotiques classiques à certains pathogènes (ou bactéries), des dérivés synthétiques de ces peptides peuvent en effet constituer une nouvelle voie thérapeutique. Notre collaboration avec des équipes de biologie et de biochimie nous a ainsi permis d'identifier des motifs structuraux importants pour l'activité des peptides synthétiques.