Laboratoire Francis PERRIN
URA CNRS-CEA 2453
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Processus ultrarapides au sein des hémoprotéines : dynamique structurale et transfert d'électrons Séminaires SPAM LFP
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11/06/2009 à 11h00
LIDYL Bât 522, p 138 CEA-Saclay
Martens VOS
Le fonctionnement des protéines est basé sur leur capacité d'adopter différentes configurations structurales et/ou électroniques. Intrinsèquement, les processus d'interconversion s'effectuent souvent à l'échelle femtosecondepicoseconde. Le seul moyen de capter la dynamique de ces réactions et de caractériser les intermédiaires est d'utiliser la spectroscopie optique pour étudier des processus photo-activables. Les protéines à hème constituent une classe importante de protéines impliquées dans une grande variété de processus physiologiques, y inclus la conversion d'énergie, la signalisation intra-cellulaire, et la détoxification. Ici, l'hème peut servir d'agent d'oxydo-réduction et/ou de site de fixation de ligands. En exploitant la propriété que des ligands peuvent être photodissociés de l'hème de façon quasiinstantanée, nous pouvons étudier la dynamique structurale, et sous certaines conditions de transfert d'électrons. L'interprétation des résultats expérimentaux est épaulée par des simulations de la dynamique moléculaire. Des exemples de nos études seront donnés. Dans les protéines de respiration cytochrome c oxidase et cytochrome c nous avons étudié le transfert de ligands dans le site actif et le transfert d'électron. Dans la première une réaction de transfert de ligands quasi-balistique à l'échelle femtoseconde a été mise en évidence, ainsi que une réaction de transfert d'électron dans un environnement très hydrophobique et avec une énergie de réorganisation très faible. Dans les senseurs d'oxygène FixL et Dos, la dissociation d'un ligand de l'hème permet la caractérisation des processus primaires de signalisation au sein de la protéine.