Ainsi plusieurs structures secondaires classiques des protéines ont pu être isolées dans la détente montrant bien le caractère intrinsèque de leur repliement, y compris en dehors de tout environnement biologique. Par ailleurs, ces structures ont été caractérisées avec une précision bien meilleure qu’en phase condensée, permettant de mettre à jour les interactions subies par chaque groupement NH dans chacun des conformères observés: une échelle de force des différentes interactions présentes dans ces systèmes a pu être établie.
Les coudes β responsables du repli des chaînes des protéines sur elles-mêmes, sont déjà observés dans les petites chaînes à deux acides aminés malgré la compétition avec les formes dépliées. Ils sont caractérisés par une liaison H relativement faible et doivent leur stabilité relative à un faible niveau de contrainte du squelette.
Les hélices 310 se forment spontanément dans les petites chaînes comportant trois acides aminés : Elles sont cependant très flexibles et sont en compétition avec des formes voisines. Cette compétition peut être notablement influencée par des interactions mineures entre les chaînes latérales et le squelette, comme les interactions NH-aromatique.
Une telle approche est complémentaire de la simulation par dynamique moléculaire car elle permet de valider celle-ci et plus précisément les potentiels intermoléculaires sous-jacents. Les résultats obtenus en phase gazeuse sont en effet les seules données expérimentales directement comparables aux meilleurs calculs de chimie quantique qui servent de référence pour le paramétrage de ces potentiels. L’observation de la transition entre hélice 310 et hélice β lorsque la chaîne s’allonge est le prolongement naturel de ces études, compte tenu de l’importance de cette dernière dans les protéines.
Au contraire des informations structurales recueillies en phase condensée cristalline, notamment par les techniques de diffraction de rayons X, les techniques de jet moléculaire et de spectroscopie optique, usuellement utilisées en physique ou en chimie, se révèlent extrêmement puissantes pour obtenir des informations locales sur les forces gouvernant la structure secondaire des chaînes de protéines. A ce titre elles permettent d’affiner les modèles décrivant les protéines et participent ainsi à l’effort interdisciplinaire de modélisation du vivant.
Références :
[1] W. Chin, J.-P. Dognon, F. Piuzzi, B. Tardivel, I. Dimicoli, and M. Mons,
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[2] W. Chin, I. Compagnon, J.-P. Dognon, C. Canuel, F. Piuzzi, I. Dimicoli, G. Von Helden, G. Meijer and M. Mons,
J. Am. Chem. Soc. 127, 1388 (2005)
[3] W. Chin, F. Piuzzi, J.-P. Dognon, I. Dimicoli, B. Tardivel and M. Mons,
J. Am. Chem. Soc. 127, 11900 (2005).